Quest’anno il Nobel per la Chimica è andato a tre scienziati: una donna, l’americana Frances H. Arnold, e all’americano George P. Smith insieme all’inglese Gregory P. Winter. I tre hanno dato contributi fondamentali a uno dei campi più affascinanti e più in rapida espansione della biochimica e dell’enzimologia, cioè l'evoluzione diretta delle proteine e degli enzimi per dotarli di nuove caratteristiche. Questi scienziati sono riusciti a riprodurre in laboratorio, in tempi brevissimi, quello che l’evoluzione ha fatto nel corso della storia della vita in miliardi di anni.
Gli enzimi, che sono i catalizzatori di tutte le reazioni che avvengono in natura, sono delle proteine costituite da amminoacidi, cioè piccole unità le cui caratteristiche determinano la funzionalità dell'enzima stesso. L’idea degli scienziati era quella di ricostruire e riplasmare gli enzimi, cambiando gli amminoacidi, per dotarli di caratteristiche che in natura non hanno.
Le tecniche sviluppate da Arnold sono state le prime che hanno consentito di riprodurre su scala molto rapida in laboratorio l'evoluzione diretta di enzimi, applicando delle tecniche di mutazione casuale e poi di selezione di quelle proprietà che erano di interesse. È un po’ quello che succede in natura.
Smith e Winter, invece, hanno sfruttato un altro meccanismo, quello dei virus per poter selezionare tra milioni di possibili varianti solo quelle che erano di interesse. I virus che utilizzano sono quelli che infettano batteri e, “ingegnerizzandoli”, gli scienziati hanno fatto in modo che esponessero alla loro superficie delle proteine che poi potevano venire selezionate con delle tecniche speciali. Così si ha l’opportunità di disporre di tantissime varianti tra cui scegliere quelle di interesse.
Questa tecnica è stata applicata anche agli anticorpi, cioè proteine che, grazie all’utilizzo di queste tecniche di evoluzione in vitro, sono stati ottimizzati per riconoscere specifici bersagli molecolari e diventare dei veri e propri farmaci. Ad esempio, gli anticorpi che sono stati approvati negli ultimi anni per trattare l’artrite reumatoide, la psoriasi e alcune altre malattie infiammatorie.
Questi studi sono diventati oggi ancora più sofisticati. Tanto che ora possiamo ridisegnare al computer il sito attivo degli enzimi in base alle caratteristiche volute e poi sintetizzare la proteina corrispondente. Ma il lavoro di questi tre scienziati ha gettato le basi di questa importantissima tecnica.