Malaria: scoperta nuova strategia per intrappolare parassita
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Malaria: scoperta nuova strategia per intrappolare parassita

Malaria: scoperta nuova strategia per intrappolare parassita

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(AGI) - Londra, 16 lug. - Trovata una nuova strategia perintrappolare il parassita della malaria. Lo ha annunciatogruppo di ricercatori della Washington University in uno studiopubblicato sulla rivista Nature. Quando il parassita invade unglobulo rosso, si impossessa della membrana della cellulaospite per costruire una "fortezza" per proteggersi. Per crescere bene, il parassita deve nutrirsi e scaricare ipropri "rifiuti" e per questo inizia a effettuare una serie dilavori di ristrutturazione che trasformano il globulo rosso inuna "casa" adatta. Ora la nuova ricerca ha scoperto che leproteine indispensabili per questi lavori di ristrutturazionedevono passare attraverso un singolo poro della "fortezza" delparassita per entrare nel globulo rosso. Quando gli scienziatihanno interrotto il passaggio attraverso quel poro in colturecellulari, il parassita ha smesso di crescere ed e' morto. "Ilparassita della malaria secerne centinaia di proteine diverseper prendere il controllo dei globuli rossi", ha detto Josh R.Beck, il primo autore dello studio. "Siamo andati alla ricercadei singoli step che tutte queste diverse proteine devonosuperare per essere secrete, e questo sembra proprio un collodi bottiglia", ha aggiunto. Uno altro studio separato delBurnet Institute e della Deakin University in Australia,pubblicato sullo stesso numero di Nature, ha messo in evidenzaanche l'importanza del poro per la sopravvivenza del parassita.I ricercatori ritengono che bloccando i pori e' possibileimprigionare il parassita, impedendone il nutrimento e loscarico dei rifiuti, portandolo alla morte. L'autore dellostudio Daniel Goldberg del Medical Institute della WashingtonUniversity, ha lavorato per capire come la malaria colpisce iglobuli rossi. Nel nuovo studio, lo scienziato e i suoicolleghi hanno esaminato la proteia da shock termico 101(HSP101). Gli scienziati hanno chiamato questa famiglia diproteine da "shock termico" perche' diventano attive quando lecellule si surriscaldano o sono stressate. Le proteine hannomolteplici funzioni, tra cui guidare il ripiegamento e ildispiegamento di altre proteine. Precedenti studi hannosuggerito che HSP101 potrebbe essere coinvolta nella secrezionedelle proteine. I ricercatori hanno cosi' "disabilitato" HSP101in colture cellulari, aspettandosi di bloccare lo scarico dialcune proteine malariche. Con loro grande sorpresa, hannofermato tutto. "Pensiamo che questo sia un target moltopromettente per lo sviluppo di nuovi farmaci", ha dettoGoldberg. (AGI).
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